Isoenzimas o Isozimas


 

 Deshidrogenasa Lactica LDH1  (MMMM)

 

 

 

                             Lactate Dehydrogenase (LDH M4)

Isozimas or Isoenzimas son proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulacion y en las caracterisiticas cineticas.

 

Desde el punto de vista fisiologico, la existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes caracteristicas, “personalizadas” de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas condiciones metabolicas. 

 

Un ejemplo de las ventajas que ofrecen las isoenzimas al permitir un ajuste “fino” del metabolismo, en diferentes condiciones metabolicas y en diferentes organos, es el siguiente: 

 

Glucoquinasa y Hexokinasa son ejemplos tipicos de isoenzimas. De hecho, hay cuatro Hexoquinasas: I, II, III y IV. Hexokinasa I esta presente en todos los tejidos, y la Hexoquinasa IV, tambien conocida como Glucoquinasa, esta presente principalmente en el higado, el pancreas y el cerebro.

 

Ambas enzimas catalizan la fosforilacion de la glucosa:   

Glucosa + ATP —–à Glucosa 6 (P) + ADP

 

Hexokinasa I tiene un bajo Km y es inhibida por Glucosa 6 (P).  Glucokinasa no es inhibida por Glucosa 6 (P) y tiene un alto Km. Estos dos hechos indican que la actividad de Glucoquinasa depende de la disponibilidad de substrato y no de la demanda del producto.  

 

Debido a que la Glucoquinasa no es inhibida por Glucosa 6 (P). en condiciones en que la concentracion de glucosa es alta, esta enzima continua fosforilando glucosa, la cual puede ser usada para la sintesis de glucogeno en el higado. Ademas, debido a que la Glucoquinasa tiene un alto Km, su actividad no compromete el suministro de glucosa a otros organos; en otras palabras, ya que la Glucoquinasa no es inhibida por glucose 6 (P), si esta enzima tuviera un bajo Km, continuaria convirtiendo glucosa a glucosa 6 (P) en el higado, haciendo que la glucosa no estuviera disponible para otros organos (recuerde que despues de las comidas, la glucosa llega primero al higado antes que a los otros organos, a traves del sistema porta.) 

 

Debido a que las isoenzimas tienen diferente distribucion tisular, su estudio es un importante instrumento en la determinacion del dano sufrido por organos especificos.

 

Ejemplos del uso diagnostico de isoenzimas son el estudio de la Lactato Deshidrogenasa y de la Creatin quinasa

 

Deshidrogenasa Lactica (LDH)

 

Esta enzima esta formada por la asociacion de cinco cadenas peptidicas de dos diferentes tipos de monomeros: M y H.

 

Las variantes encontradas en el ser humano son:

 

LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos; alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de este tipo) 

 

LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos; alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)

 

LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los pulmones; constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero humano)

 

LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el tejido renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)

 

LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo esqueletico y el ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero humano es LDH5)

 

 

En el infarto del miocardio, la LDH total en suero aumenta, y debido a que el musculo cardiaco contiene mas LDH1 que LDH2, el nivel de LDH1 en suero se hace mayor que el de LDH2 entre 12 y 24 horas despues del infarto, por lo que el radio LDH1/LDH2 se hace mayor y se mantiene invertido durante varios dias.

 

Se observa un aumento de LDH5 en diversas patologias hepaticas como la cirrosis, hepatitis y otras. Un aumento de LDH5 durante una enfermedad cardiaca sugiere congestion hepatica secundaria.

 

 

Creatin Kinasa :

 

 Creatin Kinasa (CK) , tambien conocida como Creatin fosfoquinasa (CPK) es otro ejemplo de isoenzimas cuyo estudio es util para el diagnostico. Hay tres isoenzimas de CK formadas cada una por la combinacion de diferentes subunidades: 

CK1 (BB) abunda en el cerebro y en la musculatura lisa (esta practicamente ausente del suero)  

CK2 (MB) abunda en el corazon y aparece en ciertas cantidades en el musculo esqueletico  (practicamente esta ausente del suero)

CK3 (MM) abunda en el musculo esqueletico y el cardiaco y constituye practicamente el 100 % de la CK serica.

 

 
 
                                          
 
 

 

           Creatin Kinasa CK3

Estas isoenzimas pueden diferenciarse en base a su diferente movilidad electroforetica.

 

Los estudios de CK son utiles fundamentalmente en el diagnostico de infarto del miocardio, donde se constata un aumento de la variante MB, pero tambien puede usarse para estudiar otras condiciones, como enfermedades y traumas musculares (MM y MB) y traumas y cirugia del cerebro (BB).

 

CK2 aparece en el suero dentro de las 6 horas siguientes a un infarto del miocardio y desaparece despues de 24 a 48 horas. La persistencia de CK2 en suero indica extension del infarto a otras areas o el desarrollo de otro infarto.

 

 

Puede encontrar mas informacion sobre isoenzimas en los siguientes enlaces: 

 

 

  

 

Isozymes

 

The Medical Biochemistry page: Enzymes in the diagnosis of pathology.

 

Sacher, S. R and McPherson, R.A.:

Widmann’s Clinical Interpretation of laboratory Tests.

11th Edition. 2000 F.A Davis Company, Philadelphia, PA

 

Lactate Dehydrogenase

 

Creatine Kinase

 

Clinical Methods: The Clinical, Physical and Laboratory Investigations. Creatine Kinase

 

 

 

 

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9 pensamientos en “Isoenzimas o Isozimas

  1. Pingback: Aplicaciones Clinicas del Estudio de las Enzimas Plasmaticas. « Temas de Bioquimica

  2. Saludos, me puedes ayudar?? como se elimina la Deshidrogenasa lactica?? En un Sìndrome HELLP, las transaminasas se incrementaron AST 1500 y ALT 1200, DHL 4400, ya tiene 5 dìas con buen control de Tension arterial, plaquetas 105 000 y funcion renal normal. Y no hay evidencia de hemólisis. Yo pienso que es por que el daño fue muy importante y que teiene buen ritmo de recuperacion, pero la duda es, cual es la vìa de eliminacion de la deshidrogenasa lactica??

    De antemano gracias por su ayuda

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