Sitio Activo y Ajuste inducido en la formacion del Complejo Enzima Substrato


 

Debido a que todas las enzimas son de naturaleza proteica, las enzimas son macromoleculas. Como grupo, ellas interactuan con substratos de muy diverso tamanho, desde otras proteinas u otro tipo de macromoleculas, como acidos nucleicos o lipoproteinas, hasta metabolitos muy pequenhos como el CO2 y el agua (recuerdese la reaccion catalizada por la anhidrasa carbonica).

 

Por ello, no toda la molecula enzimatica se pone en contacto con el substrato al momento de la catalisis de la reaccion, sino apenas una parte de la enzima. A esa porcion de la molecula enzimatica que entra en contacto con el substrato y al la cual el substrato se une,  intimamente, pero de una forma reversible, para ser transformado quimicamente, se denomina sitio o centro activo.

 

El sitio activo y el substrato son complementarios en estereoquimica, forma y cargas electricas (de una manera intuitiva, podemos suponer que si el por ejemplo, el substrato presenta una conformacion convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una conformacion concava y presenta cargas positivas..)

 

En el sitio activo pueden distinguirse diversos grupos con funciones definidas en el proceso de la catalisis: aminoacidos que forman el esqueleto  peptidico que determinan la conformacion del centro activo,  grupos que participan en la orientacion espacial del substrato, de tal modo que se garantize la aproximacion entre los grupos que reaccionaran, los grupos “ambientales”, que garantizan el medio propicio, hidrofobico o hidrofilico, necesario para garantizar la interaccion entre el substrato y el sitio activo, y los grupos propiamente cataliticos.

 

Grupos funcionales que se encuentran con frecuencia en el sitio activo incluyen las cadenas laterales de los aminoacidos acido aspartico, acido glutamico, histidina y los grupos carboxilo y amino terminales de la cadena peptidica de la enzima.

 

Durante muchos anhos se considero que el sitio activo y el substrato eran estructuras geometricas complementarias pero rigidas, y que el centro activo se ajustaba al substrato como una cerradura a la llave (“modelo de la llave y la cerradura). Posteriormente se ha observado que la formacion del complejo Enzima-Substrato es realmente el resultado de la interaccion entre el substrato y un sitio activo flexible.  Este modelo se denomina Modelo del Ajuste Inducido: este modelo postula que el substrato produce cambios en la conformacion de la enzima, provocando la alineacion apropiada de los grupos funcionales de la enzima para un mejor enlace entre la Enzima y el Substrato y a la vez, garantizar la catalisis.  

 

Ajuste inducido

Ajuste inducido

   

 

En este enlace puede encontrarse una buena animacion que representa estos dos modelos.

 

Encuentre mas informacion acerca del Modelo de Ajuste Inducido en la formacion del Complejo Enzima Substrato en el siguiente enlace:

 

http://themedicalbiochemistrypage.org/enzyme-kinetics.html#interactions

 

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8 pensamientos en “Sitio Activo y Ajuste inducido en la formacion del Complejo Enzima Substrato

  1. Dr Hector Urquiza, le agradezco y felicito de antemano por la pagina y sus conceptos claros, y si no es mucho atrevimiento quisiera pedirle el favor de ilustrarme un poco sobre el tema de Pruebas de paternidad.

    de nuevo felicitaciones y muchas gracias por sus publicaciones.
    att: Alejandra Gómez
    estudiante de medicina

  2. Estimado Dr.Urquiza me parece excelente la manera como Usted explica los diferentes temas de Bioquímica, quisiera saber si existe alguna explicación más sencilla para entender el modelo de Michaelis-Menten, que me resulta un poco complicado.
    Muchas gracias por su atención

  3. Dr, Urquiza le agradezco y felicito por la pagina, me es de gran ayuda, por sus detalladas explicaciones y conceptos claros. Quisiera pedirle el favor me resuel va unas dudas sobre el modelo de Michaelis-Menten, y conocer que aminoacidos ademas de los mencionados estan presentes en los centros activos de la enzima.
    Agradezco su atencion.

    Att: Ana Antolinez
    Estudiante de Medicina

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