Nivel Cuaternario de Organizacion Estructural de las Proteinas


 

Estructura Cuaternaria o Nivel cuaternario de organizacion estructural de las proteinas es la estructura que resulta del ensamblaje de varias cadenas peptidicas, estabilizado por interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de los residuos de aminoacidos, para formar una unica proteina funcional.

 

Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria: puentes de Hidrogeno, interacciones ionicas, atracciones hidrofobicas y fuerzas de Van der Waals.

 

Basados en la definicion anterior, puede decirse que no todas las proteinas tienen nivel cuaternario de organizacion proteica. Para tener una estructura cuaternaria:

a)     la proteina debe ester formada por mas de una cadena peptidica.

b)     Las cadenas peptidicas que la forman no pueden estar unidas por enlaces covalentes entre ellas.

 

A continuacion, se exponen algunos ejemplos para clarificar estas ideas:

 

- La Mioglobina esta formada por una sola cadena peptidica (y un grupo Hem). Debido a que solo la forma una cadena peptidica, no tiene estructra cuaternaria.

 

- La Insulina esta formada por dos cadenas peptidicas, pero debido a que estas dos cadenas estan unidas por enlaces disulfuro, la insulina no califica como una proteina con estructura cuaternaria. 

 

- La Hemoglobina esta formada por cuatro cadenas peptidicas (y cuatro grupos Hem) que forman una unica proteina functional. Las cadenas peptidicas se asocian entre si a traves de enlaces no covalentes: La Hemoglobina es un tipico ejemplo de proteina con estructura cuaternaria.

 

 

La estructura cuaternaria de una proteina esta intimamente relacionada al fenomeno de Alosterismo.

 

Alosterismo es la propiedad de algunas proteinas de cambiar la conformacion y actividad (cambia de una conformacion nativa a otra diferente conformacion nativa), cuando interactua especificamente con algunos ligandos.

 

En el caso de las enzimas, los ligandos se unen a un sitio diferente al centro activo. Ese sitio se denomina sitio alosterico.  Ello provoca un cambio de conformacion que resulta en un cambio cinetico de la actividad de la enzima.

 

Caracteristicas de las proteinas alostericas.

 

         Todas tienen estructura cuaternaria.

         Tienen dos estructuras o conformaciones nativas diferentes

         Cada conformacion tiene diferente comportamiento funcional.

         Las dos estructuras nativas estan en equilibrio

         El equilibrio entre las dos se desplaza cuando la proteina interactua con ligandos especificos.

         La interaccion con el ligando se realiza en sitios especificos de la proteina conocidos como sitios alostericos

 

La Hemoglobina, mencionada anteriormente, es un tipico ejemplo de proteina con estructura cuaternaria que presenta alosterismo.

 

La Hemoglobina tiene dos estructuras nativas diferentes:

- Oxihemoglobina (Estructura Relajada)

- Desoxihemoglobina (Estructura Tensa).

 

Estas estructuras nativas diferentes tienen diferente funcionalidad:

- La estructura Relajada (R ) tiene gran afinidad por el O2

- La estructura Tensa (T) tiene baja afinidad por el O2.

 

Estas dos formas estan en equilibrio:

 

R ß——à T

 

La presencia o ausencia de Oxigeno cambia la conformacion: cuando la Hemoglobina enlaza al Oxigeno, el equilibrio entre las dos clases de estructuras se desplaza hacia la forma R; cuando el Oxigeno es liberado, el equilibrio se desplaza hacia la forma T.

 

Estas dos animaciones reflejan el cambio de la estructura de la Hemoglobina como resultado de la union con el Oxigeno:

 

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/07/Hb-animation2.gif

 

http://wps.prenhall.com/esm_horton_biochemistry_4/37/9593/2455870.cw/index.html

 

El Alosterismo es tambien un importante mecanismo fisiologico de regulacion de la actividad enzimatica.

 

 

Para mas informacion sobre estos topicos, puede visitar los siguientes sitios web:

 

En castellano:

 

Wikipedia

 

Estructura cuaternaria

 

Regulacion Alosterica

 

 

Bioquimica y Biologia Molecular en Linea:

 

Estructura cuaternaria

 

Estructura y funcion de la hemoglobina

 

En Ingles:

 

Berg, J.M.; Tymoczko, J.L. Stryer, L.: Biochemistry, 5t. Edition:

 

Quaternary Structure: Polypeptide chains can assemble into multisubunits structure.

 

Oxygen binding markedly changes the quaternary Structure of Hemoglobin

 

The Medical Biochemistry page

 

Quaternary structure

Hemoglobin

Allosteric enzymes