Nivel Terciario de la Organizacion Estructural de las Proteinas


 

Una de las mas concisas, y a la vez claras, definiciones de estructura terciaria de las proteinas aparece en “Mark’s Medical Biochemistry’, que define a este nivel estructural como “el patron de plegamiento de la estructura secundaria en una conformacion tridimensional”.

 

Otra forma de definir a la estructura terciaria es en base a los enlaces que la mantienen. Usando ese criterio, la estructura terciaria de las proteinas usualmente se define como la conformacion espacial de la proteina estabilizada a traves de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoacidos. Estos aminoacidos pueden estar distantes en la secuencia, pero debido a los pliegues de la molecula, sus cadenas laterales pueden interactuar a traves de los grupos funcionales. Estas interacciones estabilizan la conformacion espacial de la proteina.

 

Las interacciones hidrofobicas a menudo son la fuerza motriz que permite que las cadenas laterales de aminoacidos distantes se aproximen unas o otras.  En un ambiente acuoso, las cadenas laterales no polares de los aminoacidos en un peptido o proteina tienden a agruparse como resultado de las fuerzas hidrofobicas. Esto permite otras clases de interacciones entre los aminoacidos que se convierten en “nuevos vecinos”.

 

Las principales interacciones que mantienen la conformacion espacial de las proteinas, son:  

 

– Fuerzas hidrofobicas (ya mencionadas)

– Puentes de Hidrogeno entre las cadenas laterales de aminoacidos distantes.

– Interactiones ionicas (puentes salinos)

– Enlaces disulfuro

 

Fuerzas hidrofobicas

 

Ya fueron descritas anteriormente. Los aminoacidos con cadenas laterales apolares  que pueden interactuar a traves de fuerzas hidrofobicas son la Alanina,  Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina y Triptofano.

 

Puentes de hidrogeno entre las cadenas laterales de aminoacidos distantes

 

Los puentes de hidrogeno, como se sabe, se establecen entre atomos muy electronegativos (Fluor, Oxigeno y Nitrogeno) e Hidrogenos unidos a este mismo tipo de atomos.

Puentes de Hidrogeno

Puentes de Hidrogeno

 

 

Estas atracciones pueden establecerse entre moleculas (como en el ejemplo anterior) o entre partes de la misma molecula, como ocurre en las proteinas.

 

Los residuos de aminoacidos que pueden formar puentes de hidrogenos entre si, estabilizando la estructura terciaria, son aquellos que tienen Oxigeno o Nitrogeno en su cadena lateral: 

 

Serina (grupo hidroxilo)

Treonina (grupo hidroxilo)

Tirosina (grupo hidroxilo)

Glutamato (grupo carboxilo)

Glutamina (grupo carbamida)

Aspartato (grupo carboxilo)

Asparagina (grupo carbamida)

Lisina (grupo amina)

Arginina (grupo amidina)

Histidina (grupo imidazol)

 

(Los enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales de aminoacidos, que estabilizan la estructura terciaria,  no deben ser  confundidos con los puentes de hidrogeno  entre elementos de los enlaces petidicos, ya que esos enlaces de hidrogeno son caracteristicos de la estructura secundaria).

 

Atracciones ionicas.

 

Las cadenas laterales con carga de los aminoacidos pueden interactuar con cadenas laterales cargadas de otros aminoacidos. Los aminoacidos con carga en su cadena lateral son el Glutamato, Aspartato, Lisina, Arginina e Histidina. Si las cadenas laterales de los aminoacidos que estan interactuando tienen la misma carga, la interaccion resulta en repulsion, por lo que los segmentos de la cadena peptidica donde se encuentran esos aminoacidos se apartan uno de otro, se repelen. Si tienen carga diferente, entonces esos segmentos se atraen.

 

Repulsion:

Resulta de la interaccion entre aspartato y glutamato (ambos con carga negativa en su cadena lateral), o de la interaccion entre dos de los siguientes: Lisina, Arginina e Histidina (todos ellos con carga positiva en su cadena lateral).

 

Atraccion:

Resulta de la interaccion entre glutamato o aspartato (con cadenas laterales negativamente cargadas) con Lisina, Arginina o Histidina (con cadenas laterales positivamente cargadas).

 

Puentes disulfuro

Enlace Disulfuro

Enlace Disulfuro

 

 

 

Como ustedes conocen, la cisteina tiene un grupo -SH en su cadena lateral.

 

Cisteina

Cisteina

Los puentes disulfuro se forman cuando dos residuos de cisteina reaccionan entre si, experimentado una oxidacion en los grupos sulfhidrilos. Como resultado, ambas cisteinas quedan enlazadas formando cistina.

Cistina

Cistina

 

Los puentes disulfuro son enlaces muy fuertes, que pueden formarse entre diferentes partes de la misma cadena peptidica (enlaces intracatenarios) si los residuos de cisteina que forman el enlace disulfuro estan en la misma cadena, o pueden formar enlaces intercatenarios, que mantienen juntas a cadenas distintas, si los residuos de cisteina que forman el enlace estan localizados en cadenas peptidicas diferentes.

 

Los enlaces dislfuro son muy frecuentes en las proteinas. La insulina tiene enlaces intramoleculares e intermoleculares entre las dos cadenas que la componen. Las cadenas pesadas (H) y ligeras (L) de las immunoglulinas se mantienen juntas mediante enlaces disulfuro. El siguiente diagrama representa  a una immunoglobulina, cuyas cadenas se mantienen juntas por puentes disulfuro (representados en rojo)

Immunoglobulina

Immunoglobulina

 

Por ultimo debemos enfatizar que la estructura terciaria de una proteina esta intimamente relacionada con su funcion. Las proteinas que pierden su conformacion tridimensional nativa pierden sus funciones. Las principales causas que producen  una perdida de la conformacion nativa son la desnaturalizacion o una mutacion (recuerdese que la estructura primaria de las proteinas –la secuencia de aminoacidos – determina sus estructuras superiores).

 

Enlace recomendado:

 

Estructura terciaria de las proteinas globulares

 

 

 

7 pensamientos en “Nivel Terciario de la Organizacion Estructural de las Proteinas

  1. esta muy buena en especial cuando habla de enlaces quimicos y la forma en como los hace .
    es muy interesante hablar de la bioquimica
    y si puede resolver una duda
    un glutamato de proteina y una molecula de agua el agua es el aceptor y el glutamato el dador

    • Hola, Paulita. Gracias por tu comentario, Sobre lo que me preguntas: supongo que me preguntas si un aminoacido acido glutamico, que esta formando parte de una proteina, actua como aceptor o donador de protones.
      Pudieramos representar la reaccion entre el grupo gamma carboxsilo y el agua de esta manera:
      -COOH + H2O -COO- + H3O+
      Esta reaccion es reversible, y el que ocurra en una direccion u otra depende del pH del medio. Los amino acidos (y las proteinas, formadas por aminoacidos), son anfoteras, esol significa que pueden actuar como acidos y como bases, dependiendo del pH (tienen funcion buffer, es decir, pueden mantener el pH en un cierto rango.
      A grandes razgos:
      Si el medio es muy basico, el grupo gamma carboxilo del acido glutamico que esta formando parte de la proteinas, actua como donador de protones (H+) y el agua los acepta (se converte en H3O+). La reaccion va hacia la derecha.
      Si el medio es muy acido, quiere decir que hay muchos H3O+ y entonceestos iones llamads Hidronio, liberan el H+ que es capgtado por los grupos COO- del glutamico. La reaccion se desplaza hacia la izquierda.

    • Paulita, hay varias maneras de estudiar Bioquimica…no se en que nivel estas ni donde estas, pero seguramente en tu pais tienen una carrera similar a licenciatura en bioquimica, o Bioquimica farmaceutica, o Tecnologo de laboratorio, o quizas desde medicina puedes tambiren estudiar Bioquimica medica.

  2. Bueno , me sirvio bastante tu informacion , para un trabajo de mi colegio , es genial que gente como tu escriban estas cosas en la internet , la verdad es de mucha ayuda
    Gracias .

  3. HOLA!!! ES EXCELENTE EL CONTENIDO, PERO QUISIERA SABER SI PODRIA AYUDARME CON UNA PREGUNTA QUE TENGO QUE RESPONDER PARA BIOQUIMICA. LA RESPUESTA LA TENGO CASI CERRADA PERO QUISIERA CONFIRMACION DE UN EXPERTO. LE ESTARIA ETERNAMENTE AGRADECIDA!!!

    ¿QUE IMPORTANCIA TIENEN LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS EN EL PLEGAMIENTO DE UNA PROTEINA?

    UN ABRAZO,

    MORA

  4. me pueden ayudar en esta pregunta porfavor ! explique paso a paso las rutas metabolicas involucradas en la produccion de atp a partir de un acido graso de 24 atomos de carbono hasta co2 y h2o con el fin de calcular las moleculas netas de atp

Responder

Introduce tus datos o haz clic en un icono para iniciar sesión:

Logo de WordPress.com

Estás comentando usando tu cuenta de WordPress.com. Cerrar sesión / Cambiar )

Imagen de Twitter

Estás comentando usando tu cuenta de Twitter. Cerrar sesión / Cambiar )

Foto de Facebook

Estás comentando usando tu cuenta de Facebook. Cerrar sesión / Cambiar )

Google+ photo

Estás comentando usando tu cuenta de Google+. Cerrar sesión / Cambiar )

Conectando a %s